氨基酸水解

时间:2024-07-01 18:08:48编辑:阿星

氨基酸水解产物

氨基酸由一个C上的连着一个-NH2,一个-COOH,一个-H,还有一个R基(可变换),氨基酸脱水缩合形成肽链,也就是蛋白质,故-NH2和-COOH分别去掉一个-H和一个-OH,即脱去一个水H2O,形成-NHOC-叫肽键。如果有10(m)个氨基酸形成1(n)条链状肽链,就是10个氨基酸排排坐,两只手分别是-NH2和-COOH,10个氨基酸连在一起,就有9(m-n)个氨基酸的手可以握在一起,一共脱去9(m-n)个H2O,两边的氨基酸,一个剩下一个-NH2,另一个剩下-COOH。如果形成环状多肽,就是两边的氨基酸也拉上手,形成一个圈,也就是一共脱去了10(m-n+1)个H2O。
这道题,是蛋白质水解成氨基酸,那就是有m个氨基酸形成了n条肽链,脱去的H2O就是(m-n)个,又因为n个肽链中有z个肽链是环状肽链,所以是
(m-n+z*1)即m-n+z。


氨基酸分解的产物是什么

氨基酸的代谢即分解作用包括脱氨基作用和脱羧基作用:

1、脱氨基: 氨基酸脱氨作用生成氨和α-酮酸,氨可生成尿素或合成酰胺或合成嘧啶环,α-酮酸可再合成氨基酸或转变成糖类或脂肪。

2、脱羧基: 氨基酸脱羧基作用生成二氧化碳和一个伯胺类化合物,胺类可随尿液排除或转变成其他物质。

氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:1、合成组织蛋白质;2、变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;3、转变为碳水化合物和脂肪;4、氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。


酸水解氨基酸的原理

蛋白质在强酸、强碱或蛋白酶的催化下均能够发生水解。但需要注意的是,酸水解会破坏几种氨基酸,特别是Trp几乎全部被破坏,其次是三种羟基氨基酸。另外,Gln和Asn在酸性条件下,容易水解成Glu和Asp。【摘要】
酸水解氨基酸的原理【提问】
蛋白质在强酸、强碱或蛋白酶的催化下均能够发生水解。但需要注意的是,酸水解会破坏几种氨基酸,特别是Trp几乎全部被破坏,其次是三种羟基氨基酸。另外,Gln和Asn在酸性条件下,容易水解成Glu和Asp。【回答】
我还是有些不太明白,回答能否再详细些?【提问】
酸水解常用硫酸或盐酸,使用最广泛的是盐酸;碱水解会导致多数氨基酸遭到不同程度的破坏,且产生消旋现象(racemization),但不会破坏Trp;酶水解效率高、不产生消旋作用,也不破坏氨基酸,但不同的蛋白酶对肽键特异性不一样,因此,由一种酶水解获得的通常是蛋白质的部分水解产物。【回答】


高一生物, 氨基酸那部分详细讲解

(五)蛋白质1.氨基酸的分子结构和性质构成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸,通式是: 氨基酸分子的性质是氨基酸分子上的氨基(NH2-)和羧基(-COOH)决定的。氨基酸是两性化合物,氨基是碱性的,羧基是酸性的。构成蛋白质的氨基酸有20种,20种氨基酸的不同之处是R基的不同。即20种氨基酸就有20种不同的R基。如果R基上带有氨基,称为碱性氨基酸。2.蛋白质的分子结构及其性质蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键连接起来的高分子化合物。缩合反应是指一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸分子的氨基相连接,同时失去一分子水,形成一个肽键的反应。反应方程式是:缩合反应在化学上称为缩聚反应,在细胞内进行的场所是核糖体,而且是在mRNA的指导下,有tRNA 参与才能完成。多肽是由多个氨基酸分子缩合而成的含有多个肽键的化合物。肽链通过R基与R基之间的相互作用形成一定的空间结构。一个执行特殊生理功能的蛋白质可以是由一条肽链组成(如生长激素是由191个氨基酸组成的一条肽链),也可以是由多条肽链组成(如胰岛素是由51个氨基酸、2条肽链组成的,血红蛋白是由574个氨基酸、4条肽链组成的)。蛋白质分子中肽键数目的计算:设氨基酸数目为n,肽链数为a,肽键数目为占。则b=n-a。蛋白质分子结构的多样性主要从4个层次加以理解:一是构成蛋白质分子的氨基酸种类不同;二是组成每种蛋白质分子的氨基酸数目不同;三是氨基酸的排列顺序不同;四是由于前三项造成蛋白质分子的空间结构不同。蛋白质分子结构的多样性实际是由DNA分子结构的多样性决定的。多肽是链状结构,一端游离着一个氨基,另一端游离着一个羧基,所以蛋白质分子也是两性化合物。蛋白质分子的空间结构不是很稳定的,蛋白质在重金属盐(汞盐、银盐、铜盐)、酸、碱、乙醇、尿素、鞣酸等的存在下,或热至70℃~100℃,或在X射线、紫外线等射线的作用下,其空间结构发生改变和破坏,导致蛋白质变性,使蛋白质的生物活性丧失,如酶失去催化能力、血红蛋白失去输氧能力等。在发生的变性过程中不发生肽键的断裂和二硫键破坏,主要发生氢键、疏水键的破坏,使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。蛋白质变性后溶解度降低,失去结晶能力,并形成沉淀。蛋白质的变性具有不可逆性。3.蛋白质分子的生物合成在细胞及生物体内,蛋白质的合成是在DNA(基因)的控制之下,必须经过转录和翻译才能完成。转录的场所一般是在细胞核中进行(线粒体和叶绿体中也有转录过程,原核生物无核,只能在细胞质中进行)。转录的过程是:基因中的一段DNA分子首先解旋,然后按照碱基互补配对原则,以其中的一条链为模板合成RNA,这样遗传信息就转换成遗传密码,带有遗传密码的RNA称为mRNA。翻译是在细胞质的核糖体上进行的,mRNA转录完成后通过核孔进入细胞质中与核糖体结合。核糖体与mRNA结合的第一个位点是AUG,这是起始密码。然后tRNA携带特定的氨基酸,其一端的3个碱基与mRNA对应的碱基配对。mRNA上3个相邻的碱基决定一个氨基酸,这3个相邻的碱基称为密码子。与mRNA上AUG配对的tRNA运载的氨基酸是甲硫氨酸,接着各种tRNA携带着特定的氨基酸依次与mRNA上对应的密码子配对。在核糖体上相邻的tRNA携带的氨基酸,在相关酶的催化下缩合形成肽键,同时产生一分子水。当翻译到一定的时候。mRNA上出现UAG、UAA、AGA时,由于这3组碱基没有与之对应的tRNA配对,翻译到此结束,所以这3组碱基组合称为终止密码。按照基因控制蛋白质的合成过程,任何一个蛋白质分子的多肽键上的第一个氨基酸都是甲硫氨酸,但事实并非如此。原因是翻译成的多肽链是一个初级产品,还要经过一定的修饰,加工才能成为能够执行一定生理功能的蛋白质。在绝大部分的蛋白质分子中,肽链上的第一个氨基酸不是甲硫氨酸,因这个氨基酸在蛋白质分子的修饰加工过程中被修饰掉了。在人体内蛋白质的代谢是以氨基酸为中心进行的。内环境中的氨基酸的来源主要有3条:一是消化吸收来的;二是通过转氨基作用从糖类转变而来的;三是体内蛋白质分解。内环境中的氨基酸的代谢去向主要也有3个:一是合成新的蛋白质;二是通过转氨基作用转变成其他的氨基酸;三是经脱氨基作用分解。在蛋白质代谢过程中,氨基酸经脱氨基作用形成的含N部分是NH3,NH3对人体是有毒的,但在肝脏中通过肝脏的解毒作用转变成尿素,尿素基本对人体无害,再通过循环系统运至肾脏,以尿液的形成排出体外,或运至皮肤的汗腺以汗液的形式排出体外。物质代谢包括糖类代谢、蛋白质代谢和脂肪的代谢。这三类营养物质的代谢枢纽是呼吸作用,主要是通过呼吸作用的中间产物,如丙酮酸、乙酰辅酶A、柠檬酸等中间产物。糖类转变成蛋白质必须通过转氨基作用,将氨基转移给糖代谢的中间产物就能产生新的氨基酸,如将氨基转给丙酮酸即为丙氨酸,在人体能够合成的氨基酸称为非必需氨基酸,共有12种,还有8种在人体内不能合成,必须从食物中得到的氨基酸称为必需氨基酸,如赖氨酸、色氨酸等。蛋白质转变成糖类必须经过脱氨基作用,形成的不含氮部分才能转变糖类。糖类转变成脂肪必须通过乙酰辅酶A,脂肪转变成乙酰辅酶A后才能进入呼吸作用,继而再转变成糖类和蛋白质。4.蛋白质分子的功能蛋白质分子结构具有多样性就决定了蛋白质分子具有多种重要的生理功能,对教材进行综合分析后,可以总结出蛋白质的功能有下列五点:①组成细胞的结构成分,如细胞膜中的蛋白质,染色体中的蛋白质,肌肉细胞中的蛋白质、红细胞中的血红蛋白等;②运输功能,如细胞膜上的载体蛋白、运输氧气的血红蛋白等;③催化功能,如催化各种生化反应的酶等;④调节功能,如生长激素、胰岛素等激素;⑤免疫功能,如B淋巴细胞受到抗原刺激后产生的抗体是蛋白质,具有与特异性的抗原结合,从而达到清除抗原的目的。蛋白质分子结构具有多样性,所以酶也具有多样性,在生物体内存在着许许多多酶,催化着生物体内各种各样的生物化学反应,所以酶具有多样性的特点。5.蛋白质分子的进化比较不同生物体内执行相同生理功能的蛋白质分子的结构是确定生物之间亲缘关系的常用方式,被称为生物进化分子生物学方面的证据。如细胞色素C普遍存在于动植物的线粒体中,它是由104个氨基酸组成的一种呼吸色素,近年来,对不同物种的细胞色素C的氨基酸排列顺序进行了测定,其结果见下表。生物名称黑猩猩猕猴马鸡果蝇小麦酵母菌红螺菌与人类氨基酸差异数01121327354465这种在同一种蛋白质分子中氨基酸分子差异数越小,亲缘关系就越近,反之则越远。科学家估计,蛋白质分子的进化速度大约每2000万年蛋白质分子中有1%的氨基酸发生替换。从对细胞色素C的研究结果看出,人与黑猩猩的亲缘关系最近,从共同的祖先分化成两个物种的时间还不到2000万年,而人和黑猩猩与猴子发生分歧的时间大于2000万年。以蛋白质为例的综合分析方法(一)生理卫生和高中生物两本书多处涉及到蛋白质的有关知识点蛋白质特点①氨基酸种类:氨基酸种类/氨基酸数量/氨基酸排列顺序/空间结构;②变性作用蛋白质结构①基本单位—氨基酸/②化学结构—多肽/③空间结构:二级结构/三级结构/四级结构蛋白质功能生命活动的体现者:①肌肉蛋白/②酶—生催化剂/③抗体蛋白—特异性免疫/④血红蛋白—O2载体/⑤纤维蛋白原—凝血功能/⑥胰岛素—调节糖代谢蛋白质代谢①食物中蛋白质供给/②消化/③吸收/④运输/⑤合成代谢/⑥分解代谢/⑦代谢终产物排出体外/⑧肝脏解毒:NH3→尿素蛋白质合成①转录/②翻译/③中心法则生物进化证据①细胞色素c②血红蛋白(Hb)(二)以蛋白质代谢为中心将有关知识图解归纳如图(核心内容是氨基酸代谢的三个来源,三个去路)[例3] 胰岛素分子是一种蛋白质分子,现有如下材料:①胰岛素含有2条多肽链,A链含有21个氨基酸,B链含有30个氨基酸,2条多肽链间通过2个二硫键(二硫键是由2个“一SH"连接而成的)连接,在A链上也形成1个二硫键,图示为结晶牛胰岛素的平面结构示意图。②不同动物的胰岛素的氨基酸组成是有区别的,现把人和其他动物的胰岛素的氨基酸组成比较如下:猪:B链第30位氨基酸和人不同;马:B链第30位氨基酸和A链第9位氨基酸与人不同;牛:A链第8、1.0位氨基酸与人不同;羊:A链第8、9、10位氨基酸与人不同;天竹鼠:A链有8个氨基酸与人不同,B链有10个氨基酸与人不同。根据以上材料回答下列问题:(1)胰岛素分子中含有肽键 个。控制合成胰岛素的基因中至少有 碱基。(2)这51个氨基酸形成胰素后,相对分子质量比原来51个氨基酸的总分子量减少了 。(3)人体中胰岛素的含量低,会导致血糖浓度过高,尿液中有葡萄糖,称为糖尿病,其最佳的治疗方法是使用胰岛素,但只能注射不能口服,原因是 。(4)前面所列的口甫乳动物和人的胰岛素都由51个氨基酸构成,且在氨基酸组成上大多相同,由此可以得出的结论是 。(5)人与这几种动物在胰岛素分子上氨基酸组成差异的大小,说明 。(6)如果要为糖尿病人治疗必须用动物体内的胰岛素的话,最适宜的动物是 。 [解析](1)从材料①中可知,由51个氨基酸组成的具有二条肽链组成的胰岛素分子中应含的肽键数目是51-2=49个,根据mRNA上三个碱基决定一个氨基酸,基因中有2条链,所以控制胰岛素合成的基因中的碱基数:51×3×2=306;(2)51个氨基酸分子合成胰岛素分子后,分子量的减少量应是形成肽链时脱下的水分子数(18×49)和形成二硫键时脱下的H(l×6),所以相对分子量减少了18×49+l×6=888;(3)解答此小题,要求同学有知识迁移的能力,在消化道中有各种消化液,能消化各种营养物质,如大分子糖类(淀粉)、蛋白质、脂肪等不溶于水的物质,这些物质在消化道内通过消化液的作用,将其分解为能溶于水的小分子有机物如葡萄糖、氨基酸、甘油和脂肪等,原有物质的大分子结构遭到破坏。胰岛素在消化液的蛋白酶和肽酶的作用下分解为氨基酸而失去其活性,所以只能注射不能口服;(4)材料②给我们列出的各种生物胰岛素之间的氨基酸差异,反映出不同的哺乳动物体内胰岛素分子中氨基酸组成大部分是相同的,说明这些动物之间的亲缘关系很近,是由共同的古代原始祖先进化而来的;(5)不同动物胰岛素中氨基酸组成差异的大小反映了各种动物与人亲缘关系的远近,差异数越小,亲缘关系越近,反之则越远。(6)用动物胰岛素治疗人的糖尿病时,选用亲缘关系最近的动物,治疗效果最好。[答案] (1)49 306 (2)888 (3)胰岛素是蛋白质,如口服会被消化道内的蛋白酶所催化水解而失去作用 (4)这些哺乳动物和人都有共同的原始祖先 (5)这几种哺乳动物与人的亲缘关系有远有近,差异越大亲缘关系越远,差异越小,亲缘关系起近 (6)猪


什么是水解氨基酸,什么是游离氨基酸

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物,氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似,氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-,β-,γ-...w-氨基酸,但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸,而且仅有二十几种,他们是构成蛋白质的基本单位。 [1]
氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。 [2]
氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。
氨基酸溶解度:绝大部分氨基酸都能溶于水。(即是水解氨基酸)
不同氨基酸在水中的溶解度有差别,如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大,酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。(游离氨基酸)
氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收,在远紫外区(<220nm)均有光吸收,在紫外区(近紫外区)(220nm~300nm)只有三种AA有光吸收能力,这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm,蛋白质一般都含有这三种AA残基,所以其最大光吸收在大约280nm波长处,因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。


氨基酸的水解

选D,有两种方法,先说个投机的,因为总的氨基酸数只有12个,所以只有D小于12,其它的明显错误,呵呵。
再说个正规的解法。要注意到天冬氨酸的氧原子有4个,而其他的只有两个,设其个数为x,列方程,w=(12-x)×2+4x-11,可解得答案。12-x即该多肽中除天冬氨酸的其它氨基酸的总个数,由于其它各氨基酸的氧原子个数都是2,所以乘以2,再+4x(天冬氨酸的氧原子个数),-11是氨基酸脱水过程中失去的氧原子个数,12个氨基酸脱水缩合失去11个水,每个水中含一个氧原子,所以就是-11。
不明白的话可以HI我。


氨基酸和游离氨基酸的区别

1、成分不同氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。游离氨基酸是既含氨基(-NH2)又含羧基(-COOH)的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物(亚氨基酸)。2、特点不同游离氨基酸在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基,因此称α—氨基酸。天然蛋白质是由不同的α—氨基酸,通过肽键结合而成的复杂高分子化合物,结构和组成十分复杂。绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别,如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大,酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。3、合成原理不同氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸(R-CHNH2-COOH),α-氨基酸相互间失水形成肽键连接的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动,因此被称之为β-,γ-,δ-氨基酸等,但并不存在于蛋白质中。氨基酸在人体内通过代谢可以合成组织蛋白质、变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质、转变为碳水化合物和脂肪、氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。参考资料来源:百度百科-氨基酸参考资料来源:百度百科-游离氨基酸

氨基酸为什么不能水解;水解的原则是什么?

水解反应又是取代反应,是溶剂解反应的一种。
定义:水与另一化合物反应,该化合物分解为两部分,水中氢原子加到其中的一部分,而羟基加到另一部分,因而得到两种或两种以上新的化合物的反应过程。(而氨基酸不可以一边加氢原子,一边加羟基,分成两部分)工业上应用较多的是有机物的水解,主要生产醇和酚。水解反应是中和或酯化反应的逆反应。大多数有机化合物的水解,仅用水是很难顺利进行的。根据被水解物的性质,水解剂可以用氢氧化钠水溶液、稀酸或浓酸,有时还可用氢氧化钾、氢氧化钙、亚硫酸氢钠等的水溶液。这就是所谓的加碱水解和加酸水解。水解可以采用间歇或连续式操作,前者常在釜式反应器中进行,后者则多用塔式反应器。
盐类水解反应的定义:在溶液中盐电离出的离子与水电离出的氢离子和氢氧根结合生成弱电解质的反应。无机物在水中分解通常是复分解过程,水分子也被分解,和被水解的物质残片结合形成新物质,如氯气在水中分解,一个氯原子和一个水被分解的氢原子结合成盐酸,水分子的另一个氢原子和氧原子与另一个氯原子结合成次氯酸;碳酸钠水解会产生碳酸氢钠和氢氧化钠;氯化铵水解会产生盐酸和氨水等。有机物的分子一般都比较大,水解时需要酸或碱作为催化剂,有时也用生物活性酶作为催化剂。在酸性水溶液中脂肪会水解成甘油和脂肪酸;淀粉会水解成麦芽糖、葡萄糖等;蛋白质会水解成氨基酸等分子量比较小的物质。在碱性水溶液中,脂肪会分解成甘油和固体脂肪酸盐,即肥皂,因此这种水解也叫作皂化反应。


碱法水解蛋白水解成氨基酸方法

碱法水解蛋白是一种将蛋白质水解成氨基酸的方法,具体步骤如下: 1. 准备蛋白质:将蛋白质分离或纯化,并确保其是干燥无水的状态。 2. 溶解蛋白质:将蛋白质加入氢氧化钠或者其他碱性溶液中,并在温度控制下搅拌溶解蛋白质。 3. 水解蛋白质:保持反应温度在90-110℃之间,并加热1-3小时,直到蛋白质水解成氨基酸。 4. 酸化反应混合物:将反应混合物通过酸化中和,使其达到pH值6-7的范围内。 5. 除去蛋白质残留物:通过离心、过滤、脱色等步骤去除残留物,以获取纯净的氨基酸。 碱法水解蛋白的优点在于可以得到较高的氨基酸产量并适用于大规模生产,但缺点在于反应会损失部分氨基酸,而且碱性条件下易导致一些氨基酸的分解。【摘要】
碱法水解蛋白水解成氨基酸方法【提问】
碱法水解蛋白是一种将蛋白质水解成氨基酸的方法,具体步骤如下: 1. 准备蛋白质:将蛋白质分离或纯化,并确保其是干燥无水的状态。 2. 溶解蛋白质:将蛋白质加入氢氧化钠或者其他碱性溶液中,并在温度控制下搅拌溶解蛋白质。 3. 水解蛋白质:保持反应温度在90-110℃之间,并加热1-3小时,直到蛋白质水解成氨基酸。 4. 酸化反应混合物:将反应混合物通过酸化中和,使其达到pH值6-7的范围内。 5. 除去蛋白质残留物:通过离心、过滤、脱色等步骤去除残留物,以获取纯净的氨基酸。 碱法水解蛋白的优点在于可以得到较高的氨基酸产量并适用于大规模生产,但缺点在于反应会损失部分氨基酸,而且碱性条件下易导致一些氨基酸的分解。【回答】
我是用从牛骨里提取出来的牛骨水解蛋白来做氨基酸【提问】
用碱法来水解【提问】
具体温度碱的加量pH,步骤【提问】
牛骨水解蛋白是从牛骨中提取出的蛋白质,也可以通过碱法水解的方法将其转化成氨基酸,与其他蛋白质相似。具体操作步骤如下:1. 制备牛骨水解蛋白:将牛骨切碎并煮沸30分钟,然后将其过滤并浸泡于氨基酸和酶的混合物中。2. 水解牛骨蛋白:将牛骨水解蛋白与碱性溶液混合(如氢氧化钠),并在加热条件下水解2-3小时,直到蛋白质被完全水解成氨基酸。3. 中和混合物:将反应混合物通过加入酸,使pH值降至中性范围。4. 脱色和过滤:通过活性炭脱色和过滤等处理使产品更纯净。5. 干燥制备:将得到的氨基酸进行干燥,以便进行包装和销售。 需要注意的是,在制备过程中需要控制温度和时间,以避免过度水解或蛋白质的降解等问题。此外,不同的牛骨来源和处理方法可能会对氨基酸产率和纯度产生影响,需要根据实际情况进行调整。【回答】
具体制备氨基酸的温度、碱的加量和pH值的设定,会因不同的实验条件和氨基酸的用途而异。下面是一般情况下的制备步骤:1. 准备牛骨水解蛋白:将牛骨煮沸30-60分钟,过滤得到牛骨水解蛋白。2. 水解牛骨蛋白:在水解反应器中加入牛骨水解蛋白和适量的碱性溶液(如氢氧化钠),并在恒温下(通常为100℃)加热数小时(通常为2-3小时),使牛骨蛋白完全水解成氨基酸。水解温度和时间可以根据实际情况进行调整,以得到最大的氨基酸产率和纯度。3. 中和混合物:在反应器中通过加入酸使pH值降至6-7之间,将反应液中溶解出的碱性离子中和。4. 脱色和过滤:通过添加活性炭等吸附剂和过滤纸对反应液进行脱色和过滤,以去除杂质和不溶性颗粒。5. 氨基酸的提取和干燥:通过离心、浓缩和干燥等步骤,将氨基酸从反应液中提取出来并干燥,以便进行包装和销售。 需要注意的是,水解牛骨蛋白的碱的加量、水解时间、温度和pH值的设定应该在实验室中经过反复的试验和优化确定,以保证最大程度地提高氨基酸的产率和纯度。【回答】
碱的加量是以pH到8到10还是,水的6摩尔计【提问】
用水解牛骨做【提问】
碱的加量应该以水解反应的pH值为依据,而不是以水的pH值为依据。通常情况下,水解牛骨蛋白的水解反应需要在弱碱性的条件下进行,因此碱的加量应该能够将反应液的pH值调节到弱碱性范围内,例如pH值为8-10。 具体而言,调节pH值的目的是为了控制水解反应的速率和程度,以及避免产生过多的副产物和杂质。在调节pH值时,应该根据反应液的初始pH值、反应时间和温度等因素进行适当调整。一般来说,初始pH值应该在7-8之间,随着反应的进行,pH值可以逐渐降至8-10之间,以控制反应的速率和程度。 另外,需要注意的是,碱的加量应该根据实际需要来确定,如果反应液的pH值已经比较高,则可以减少碱的加量,反之则应增加碱的加量。此外,还可以通过添加酸来中和过多的碱,以保持反应液的pH值在弱碱性范围内。【回答】


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